Caso Lito Sousa: o que faz a proteína prion ficar infecciosa? Novo estudo mostra que depende de onde ela está

Na quinta-feira, dia 01 de outubro de 2026, morreu Lito Sousa. O mecânico de aeronaves e criador do canal Aviões e Músicas no YouTube tinha 59 anos e, quarenta e um dias antes, havia anunciado publicamente o diagnóstico de doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ).
Esse diagnóstico introduziu uma palavra pouco familiar no noticiário brasileiro: prion. A DCJ é uma condição neurodegenerativa rara, progressiva e até o momento sem cura. A rapidez entre o anúncio e a morte dá a medida do que essa doença é.
A maior parte dos casos de CDJ é esporádica: surge sem causa externa identificável, sem contágio, e sem mutação. A doença aparece porque uma proteína que todos nós temos, a proteína prion, mudou de forma.
E é justamente essa mudança de forma que nosso Laboratório NB3 para o Diagnóstico e Desenvolvimento de Estratégias Terapêuticas para Doenças Infecciosas, na Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), vem investigando, com um resultado recente que aponta para um lado da história.
A proteína prion existe em todos nós. Ela fica ancorada na superfície das células, sobretudo no cérebro, e tem funções normais que ainda não conhecemos por completo.
O problema não é a proteína existir: é ela mudar de forma. A mesma sequência de aminoácidos, sem nenhuma alteração genética, pode se dobrar de um jeito diferente e, a partir daí, começar a se empilhar em fibras que se acumulam no tecido nervoso.
Isso é o que torna as doenças priônicas diferentes. Não há vírus, não há bactéria, não há mutação necessária. Há uma proteína que adotou outra arquitetura.
A pergunta que faltava
Durante décadas, a pergunta central foi: o que há de errado com a proteína? Buscaram-se mutações, modificações químicas, instabilidades na estrutura. Muita coisa foi encontrada.
Mas há um segundo lado da equação. A proteína prion não flutua sozinha no meio da célula. Ela vive grudada na membrana, aquela camada dupla de gorduras que envolve cada célula do nosso corpo. E membranas não são paredes inertes. São estruturas fluidas, que mudam de organização conforme a composição, a temperatura e o que está acontecendo ao redor.
Se a proteína se transforma enquanto está ancorada ali, faz sentido perguntar: a membrana participa dessa transformação?
Aqui ajuda pensar em cristalização. A mesma substância pode formar cristais bem diferentes conforme as condições em que cristaliza: mais rápido ou mais devagar, mais quente ou mais frio, sobre uma superfície ou outra.
O açúcar que vira bala dura e o que vira algodão-doce são quimicamente idênticos. O que muda é a forma como as moléculas se organizam ao se juntarem.
A formação de fibras de proteína funciona de maneira parecida. Não existe uma única forma errada: existem várias arquiteturas possíveis para o mesmo material, e a superfície onde a montagem acontece pode pesar nessa escolha.
O que fizemos
Preparamos pequenas vesículas — bolhas microscópicas feitas de um lipídio carregado negativamente, o ácido fosfatídico, presente nas membranas celulares. Colocamos a proteína prion em contato com essas vesículas e acompanhamos o que acontecia.
Para variar o estado físico da membrana sem mexer na proteína, usamos a temperatura como um botão de ajuste. Em temperaturas mais baixas, a membrana fica mais ordenada, com as moléculas de gordura mais alinhadas e compactas.
Em temperaturas mais altas, ela fica mais desorganizada e fluida. É um efeito conhecido, e conseguimos medir diretamente o quanto a membrana estava ordenada em cada condição.
O resultado foi o que nos interessou. A quantidade de material agregado formado foi parecida em todas as temperaturas. A proteína se juntava de forma semelhante. Mas a arquitetura do que se formava não era a mesma.
As fibras montadas sobre membranas mais organizadas tinham uma estrutura interna diferente daquelas montadas sobre membranas mais fluidas.
Em outras palavras: a proteína era a mesma, a quantidade era a mesma, e ainda assim o produto final era diferente. O que mudou foi o ambiente onde a montagem aconteceu.
Por que isso importa além do prion
O prion é um caso extremo e chamativo, mas não é único. Alzheimer, Parkinson e várias outras doenças neurodegenerativas envolvem proteínas que se acumulam em fibras semelhantes. E todas elas, em algum momento do seu ciclo, interagem com as membranas celulares.
Se o ambiente físico onde a montagem ocorre influencia a arquitetura do resultado, isso abre uma frente de investigação.
Sabemos que a mesma proteína pode gerar quadros clínicos diferentes em pessoas diferentes, com velocidades e sintomas distintos. Parte dessa diversidade pode estar ligada a diferenças na arquitetura dos agregados formados, e, portanto, possivelmente ao ambiente em que se formaram.
Ainda estamos longe de saber se é isso que acontece dentro de uma célula viva. Nosso sistema é simplificado de propósito, somente com um tipo de lipídio e a proteína prion, mais nada do que teria na célula, justamente para isolar uma variável por vez. O caminho até entender o processo no cérebro é longo.
Mas há uma mudança de perspectiva que já podemos propor. Por muito tempo, perguntamos o que uma proteína faz. Talvez a pergunta precise ganhar um complemento: onde ela está quando faz.
*Tuane Vieira é Graduação magna cum laude em Ciências Biológicas, Mestre e Doutora em Química Biológica, professora Adjunta do Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ); Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem (INBEB); Universidad del Algarve
*Este artigo foi republicado de The Conversation sob licença Creative Commons. Leia o artigo original.



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